La hélice alfa es una estructura secundaria común de proteínas, en la cual una cadena polipeptídica se pliega en una forma helicoidal con una estructura regular y repetitiva. Esta estructura está estabilizada por enlaces de hidrógeno entre los grupos amida de los aminoácidos adyacentes.
La hélice alfa se caracteriza por tener aproximadamente 3.6 residuos de aminoácidos por vuelta de la hélice, con una distancia de 1.5 Å entre cada residuo. Además, la cadena polipeptídica forma una hélice extendida en la que los grupos laterales de los aminoácidos apuntan hacia afuera, permitiendo interacciones con otras moléculas.
La hélice alfa es una de las estructuras secundarias más estables y comunes en las proteínas, y desempeña un papel importante en la estabilidad y función de las mismas. Ésta es una de las principales formas en que las proteínas pueden plegarse para formar su estructura tridimensional única y específica, que determina su función biológica.
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